L'intérêt des réactions colorées est qu'elles permettent de détecter la présence de protéines dans les fluides biologiques, les solutions et d'établir la composition en acides aminés de diverses protéines naturelles. Ces réactions sont utilisées pour la détermination qualitative et quantitative des protéines et des acides aminés qu'elles contiennent. Certaines réactions sont inhérentes non seulement aux protéines, mais aussi à d'autres substances, par exemple le phénol, comme la tyrosine, donne une couleur rose-rouge avec le réactif de Millon, donc effectuer une seule réaction ne suffit pas pour déterminer la présence d'une protéine.
Il existe deux types de réactions colorées : 1) universelles - biuret (pour toutes les protéines) et ninhydrine (pour toutes UN-acides aminés et protéines) ; 2) spécifique - uniquement à certains acides aminés à la fois dans la molécule protéique et dans les solutions d'acides aminés individuels, par exemple la réaction de Foll (pour les acides aminés contenant du soufre faiblement lié), la réaction de Millon (pour la tyrosine), la réaction de Sakaguchi ( pour l'arginine), etc.
Lorsque vous effectuez des réactions colorées pour les protéines et les acides aminés, vous devez d'abord établir le tableau suivant :
Réactions colorées aux protéines (réactions qualitatives)
Réactions colorées aux protéines Expérience 1. Réaction de Biuret.
Réaction de Biuret– la qualité pour tout sans exception écureuils, ainsi que les produits de leur incomplet hydrolyse, qui contiennent au moins deux liaisons peptidiques.
Principe de la méthode. La réaction du biuret est provoquée par la présence dans les protéines de liaisons peptidiques (- CO – NH -), qui, dans un environnement alcalin, forment des sels de cuivre de couleur rouge-violet avec le sulfate de cuivre (II). complexes. La réaction du biuret est également produite par certaines substances non protéiques, par exemple biuret(NH 2 -CO-NH-CO-NH 2), oxamide(NH 2 CO-CO-NH 2), série acides aminés (histidine, sérine, thréonine, asparagine).
Réaction du biuret avec la glycine
L'ordre des travaux.
Un volume égal d'une solution à 10 % est ajouté à 1 ml de la solution d'essai protéique à 1 %. hydroxyde de sodium(NaOH) alcalin puis 2-3 gouttes de solution à 1 % sulfate de cuivre(CuSO4). solution diluée et presque incolore de sulfate de cuivre.
Si la réaction est positive, une couleur violette avec une teinte rouge ou bleue apparaît.
Expérience 2.Réactionau « soufre vaguement lié ».
Principe de la méthode. Il s'agit d'une réaction à la cystéine et à la cystine. Lors de l'hydrolyse alcaline, le « soufre faiblement lié » dans la cystéine et la cystine est assez facilement séparé, ce qui entraîne la formation de sulfure d'hydrogène qui, réagissant avec l'alcali, produit des sulfures de sodium ou de potassium. Lorsque de l’acétate de plomb (II) est ajouté, un précipité gris-noir de sulfure de plomb (II) se forme.
L'ordre des travaux.
1 ml de protéine de poulet non diluée est versé dans un tube à essai, 2 ml de solution d'hydroxyde de sodium à 20 % sont ajoutés. Le mélange est soigneusement bouilli (pour éviter qu'il ne soit jeté).
Dans ce cas, de l'ammoniac est libéré, qui se détecte par le bleuissement du papier de tournesol humide apporté à l'ouverture du tube à essai (ne pas toucher la paroi). Le léger précipité formé se dissout à l'ébullition, puis 0,5 ml de solution d'acétate de plomb(II) sont ajoutés. Un précipité gris-noir de sulfure de plomb(II) est observé :
Chimie de la réaction :
sédiment noir |
1 ml est versé dans un tube à essai. ajoutez 2 ml de protéines de poulet non diluées. solution alcaline concentrée, mettre plusieurs chaudières. Une solution de plombite de sodium est ajoutée à la solution chaude - une couleur jaune-brun ou noire se forme. (La plombite de sodium est préparée comme suit : une solution alcaline est ajoutée goutte à goutte à 1 ml d'acétate de plomb jusqu'à ce que le précipité d'hydroxyde de plomb qui forme initialement un précipité soit dissous).
Si une molécule protéique contient des acides aminés soufrés (cystine, cystéine), le soufre est progressivement clivé de ces acides aminés sous la forme d'un ion à l'état d'oxydation – 2, dont la présence est détectée par l'ion plomb, qui forme du noir. sulfure de plomb insoluble avec l'ion soufre :
Pb(CH 3 COO) 2 + 2NaOH Pb(OH) 2 + 2 CH 3 COONa,
Pb(OH) 2 + 2NaOH Na 2 PbO 2 + H 2 O,
Na 2 S + Na 2 PbO 2 + 2H 2 O PbS + 4NaOH.
Expérience 3. Réaction xanthoprotéique des protéines.
Principe de la méthode. Cette réaction est utilisée pour détecter les acides aminés alpha contenant des radicaux aromatiques. La tyrosine, le tryptophane et la phénylalanine, lorsqu'ils interagissent avec l'acide nitrique concentré, forment des dérivés nitro de couleur jaune. En milieu alcalin, les dérivés nitrés de ces acides alpha-aminés donnent des sels de couleur orange. La gélatine, par exemple, qui ne contient pas d'acides aminés aromatiques, ne permet pas de tester les xanthoprotéines.
L'ordre des travaux.
Ajouter 0,5 ml d'acide nitrique concentré à 1 ml d'une solution à 10 % de blanc d'œuf de poule. À la suite de la coagulation des protéines, un précipité blanc ou un trouble se forme dans le contenu du tube à essai. Lorsqu'ils sont chauffés, la solution et le précipité deviennent jaune vif. Dans ce cas, le précipité est presque complètement dissous par hydrolyse. Après refroidissement, ajouter 1 à 2 ml de solution d'hydroxyde de sodium à 20 % (jusqu'à ce que la solution devienne orange).
Considérons le mécanisme de la réaction xanthoprotéique au niveau du radical tyrosine :
Chimie des réactions:
Plan de l'expérience : tirer une conclusion et écrire l'équation de la réaction.
Expérience 4. Réaction d'Adamkiewicz (à la présence de tryptophane dans les protéines).
Principe de la méthode. Les protéines contenant du tryptophane donnent une couleur rouge-violet en présence d'acides glyoxylique et sulfurique. La réaction est basée sur la capacité du tryptophane à interagir dans un environnement acide avec les aldéhydes de l'acide glyoxylique (qui est une impureté de l'acide acétique concentré) pour former des produits de condensation colorés. La réaction se déroule selon l'équation :
La gélatine ne donne pas cette réaction, etc. il ne contient pas de tryptophane. La couleur est due à la réaction du tryptophane avec l'acide glyoxylique, qui est toujours présent dans l'acide acétique en tant qu'impureté.
La même réaction avec le tryptophane peut être effectuée en utilisant du formaldéhyde au lieu de l'acide acétique, une solution à 2,5 % de H 2 SO 4 concentré. Remuer la solution et après 2-3 minutes. ajoutez 10 gouttes de nitrite de sodium à 5% en agitant. Une couleur violette intense se développe, qui constitue la base de principe de la méthode réactions.
L'ordre des travaux.
Versez quelques gouttes de protéine non diluée dans un tube à essai et ajoutez 2 ml. acide acétique glacial et quelques gouttes d'acide glyoxylique. Le mélange est légèrement chauffé jusqu'à ce que le précipité formé se dissolve, refroidi et, en inclinant fortement le tube à essai, du H 2 SO 4 concentré est soigneusement versé le long de la paroi afin que les deux liquides ne se mélangent pas.
Après 5 à 10 minutes, la formation d'un anneau rouge-violet est observée à l'interface entre les deux couches.
Expérience 5. Réaction à la ninhydrine.
Principe de la méthode. Les acides a-aminés réagissent avec la ninhydrine pour former un complexe bleu-violet (violet de Ruemann), dont l'intensité de la couleur est proportionnelle à la quantité d'acide aminé. La réaction se déroule selon le schéma suivant :
Chimie des réactions :
La réaction avec la ninhydrine est utilisée pour la détection visuelle des acides aminés a dans les chromatogrammes (sur papier, en couche mince), ainsi que pour la détermination colorimétrique de la concentration en acides aminés en fonction de l'intensité de la couleur du produit de réaction.
Le produit de cette réaction contient le radical (R) de l'acide aminé d'origine, qui provoque différentes couleurs : bleu, rouge, etc. composés résultant de la réaction des acides aminés avec la ninhydrine.
Actuellement, la réaction à la ninhydrine est largement utilisée à la fois pour découvrir des acides aminés individuels et pour déterminer leur quantité.
L'ordre des travaux.
1 ml d'une solution diluée à 1 à 10 % de blanc d'œuf de poule et 1 à 2 ml d'une solution à 1 % de ninhydrine dans l'acétone sont versés dans un tube à essai. Le contenu du tube à essai est mélangé et soigneusement chauffé au bain-marie pendant 2-3 minutes jusqu'à ce qu'une couleur bleu-violet apparaisse, indiquant la présence de protéines. α -acides aminés.
Plan de l'expérience : tirer une conclusion et écrire l'équation de la réaction.
Expérience 6. Réaction de Sakaguchi.
Principe de la méthode. Cette réaction à l'acide aminé arginine est basée sur l'interaction de l'arginine avec l'a-naphtol en présence d'un agent oxydant. Son mécanisme n’est pas encore complètement élucidé. Apparemment, la réaction s'effectue selon l'équation suivante :
Étant donné que les dérivés des quinones-imines (dans ce cas, la naphtoquinone), dans lesquels l'hydrogène du groupe imino –NH– est remplacé par un radical alkyle ou aryle, sont toujours colorés en jaune-rouge, alors, apparemment, la couleur rouge-orange de la mise en solution lors de la réaction de Sakaguchi s'explique par l'apparition de dérivé naphtoquinoneimine. Cependant, la possibilité de la formation d'un composé encore plus complexe en raison d'une oxydation ultérieure des groupes NH restants du résidu arginine et du cycle benzénique de l'a-naphtol ne peut être exclue :
L'ordre des travaux.
À 2 ml. Ajouter 2 ml d'une solution diluée à 1% de blanc d'œuf de poule. 10 % d'hydroxyde de sodium (NaOH) et quelques gouttes d'une solution alcoolique à 0,2 % α -naphtol. Le contenu du tube à essai est bien mélangé. Ajoutez ensuite 0,5 ml. hypobromite de sodium (NaBrO) ou hypochlorite de sodium (hypochlorite de sodium - NaOCl), mélanger. Une couleur rouge apparaît immédiatement, s'intensifiant progressivement.
Ajouter immédiatement 1 ml de solution d'urée à 40 % pour stabiliser la couleur rouge orangé qui se développe rapidement.
Cette réaction est typique pour les composés contenant un résidu guanidine
NH = C –NH 2 ,
et indique la présence de l'acide aminé arginine dans la molécule protéique :
NH = C –NH – (CH 2) 3 –CH –COOH
Plan de l'expérience : tirer une conclusion et écrire l'équation de la réaction.
Travail de laboratoire 15 « Écureuils »
Acides aminés sont appelés composés organiques azotés dont les molécules contiennent des groupes amino et des groupes carboxyle.
Selon la position relative des groupes carboxyle et amino, on distingue -, b-, g-, etc. acides aminés. Par exemple,
Le plus souvent, le terme « acide aminé » est utilisé pour désigner les acides carboxyliques dont le groupe amino est en position -, c'est-à-dire pour - les acides aminés. La formule générale des acides aminés peut être représentée comme suit :
Selon la nature du radical (R), les acides aminés sont divisés en aliphatiques, aromatiques et hétérocycliques.
Les acides aminés réagissent entre eux par une réaction de polycondensation, conduisant à des amides d'acide. Les produits d’une telle condensation sont appelés peptides. Lorsque deux acides aminés interagissent, un dipeptide se forme :
Le groupe émergent -CO-NH- appelé liaison peptidique.
Lorsqu'un dipeptide interagit avec une nouvelle molécule d'acide aminé, un tripeptide est obtenu, etc.
Exemples d'acides aminés les plus simples
Écureuils - ceux-ci contiennent de l'azote substances organiques de haut poids moléculaire avec une composition et une structure moléculaire complexes. Ce sont des polymères naturels (polypeptides complexes), dont les molécules sont construites à partir de résidus d'acides aminés reliés entre eux par une liaison amide (peptide).
Ce sont des polypeptides naturels avec des valeurs de poids moléculaire élevées (de 5 à 10 000 à 1 million ou plus). Ils font partie des cellules et des tissus de tous les organismes vivants et constituent le principal composant de notre alimentation.
Les protéines contiennent du carbone, de l'hydrogène, de l'oxygène et de l'azote. En quantités beaucoup plus faibles, leur composition peut également comprendre du soufre, du phosphore et d'autres éléments. Les protéines sont des composés très instables, ce qui rend difficile l’étude de leurs propriétés physiques et chimiques. Les produits finaux de la dégradation des protéines sont
b- acides aminés. Leur poids moléculaire est très important.
Tous les processus vitaux sont associés aux protéines. Ils servent de nutriments, régulent le métabolisme, agissent comme des enzymes - catalyseurs métaboliques, favorisent le transfert de l'oxygène dans tout le corps et son absorption, jouent un rôle important dans le fonctionnement du système nerveux, constituent la base mécanique de la contraction musculaire, participent au transfert d'informations génétiques, etc.
Expérience 1. Coagulation des protéines lorsqu'elles sont chauffées.
Repliement des protéines, c'est-à-dire dénaturation - le processus par lequel une protéine perd sa conformation naturelle (native), généralement accompagnée de la perte de sa fonction biologique. Lors de la dénaturation sous l'influence de facteurs externes (température, contraintes mécaniques, action de réactifs chimiques et plusieurs autres facteurs), les structures secondaires, tertiaires et quaternaires de la macromolécule protéique sont détruites. La structure primaire et, par conséquent, la composition chimique de la protéine ne changent pas. Les propriétés physiques changent : la solubilité et la capacité d'hydratation diminuent, l'activité biologique est perdue. La forme de la macromolécule protéique change et un élargissement se produit.
Pour travailler, utilisez du blanc d'œuf de poule dissous dans l'eau (un blanc d'œuf pour 150 ml d'eau).
Description de l'expérience. Faites chauffer une petite quantité de solution protéique sur un brûleur jusqu'à ébullition. Un trouble du liquide est observé. Le précipité résultant ne se dissout ni par refroidissement ni par dilution avec de l'eau, c'est-à-dire la réaction est irréversible.
Expérience 2. Réaction xanthoprotéique
La réaction xanthoprotéique indique la présence de résidus d'acides aminés aromatiques (phénylalanine, tyrosine, tryptophane) dans les protéines. Lorsqu'ils sont exposés à de l'acide nitrique concentré, la réaction de nitration des noyaux aromatiques se produit avec la formation de composés nitro de couleur jaune. Lorsqu'ils sont exposés à l'ammoniac, les composés nitro s'isomérisent pour former des produits ressemblant à du sel intensément colorés.
Description de l'expérience. Ajoutez 5 à 6 gouttes de HNO3 concentré à 1 ml de solution protéique jusqu'à ce qu'un précipité blanc apparaisse (ou un trouble dû à la protéine coagulée sous l'influence de l'acide). Lorsqu'ils sont chauffés, la solution et le précipité deviendront jaune vif (le précipité s'hydrolysera et se dissoudra presque complètement).
Refroidissez le mélange, ajoutez (avec précaution, sans secouer) l'excès d'ammoniaque concentrée (ou d'alcali caustique) goutte à goutte jusqu'à ce qu'une réaction alcaline se produise. Le précipité d'albuminate acide qui tombe en premier se dissoudra et le liquide deviendra orange vif.
La réaction du biuret indique la présence de groupes peptidiques répétitifs -CO-NH- dans la protéine. Ceci est confirmé par le fait que les protéines donnent une couleur violette lorsqu'elles sont exposées à une petite quantité de solution de sulfate de cuivre en présence d'alcali. La couleur est due à la formation de complexes de cuivre.
Expérience 3. Réaction de Biuret
Description de l'expérience. Placez 1 ml de solution de blanc d'œuf, 1 ml de solution d'hydroxyde de sodium et 1 à 2 gouttes de solution de sulfate de cuivre (II) dans un tube à essai. Le liquide deviendra rouge-violet (si la teneur en protéines est faible, ajoutez soigneusement 0,5 à 1 ml de solution de CuSO4 à sa solution dans l'alcali ; la couleur apparaîtra à la limite des couches). Équation de réaction :
CuSO4 + 2NaOH > Na2SO4 + Cu(OH)2v
2R - CH - COOH + Cu(OH)2 > (R- CH-COO)2Cu + 2H2O
Expérience 4. Précipitation des protéines avec des sels de métaux lourds
Description de l'expérience. Prenez deux tubes à essai et placez-y 1 ml de solution de blanc d'œuf et lentement, tout en agitant, goutte à goutte, ajoutez une solution saturée de sulfate de cuivre (II) dans un tube à essai et une solution à 20 % d'acétate de plomb dans l'autre. . Des précipités de composés protéiques de type sel peu solubles se forment. L’expérience illustre l’utilisation des protéines comme antidote aux intoxications aux sels de métaux lourds. Équations de réaction :
- 2R - CH - COOH + CuSO4 > (R- CH-COO)2Cu + H2SO4
- 2R-CH-COOH + (CH3COO)2Pb> (R-CH-COO)2Pb + CH3COOH
Expérience 4. Découverte du soufre dans les protéines
Description de l'expérience. Environ 0,5 ml d'une solution d'acétate de plomb sont versés dans un tube à essai et une solution d'hydroxyde de potassium est ajoutée jusqu'à ce que le précipité d'hydroxyde de plomb résultant se dissolve. Environ 2 à 3 ml de solution protéique sont versés dans un autre tube à essai et le même volume de solution de plomb obtenue est ajouté. Chauffez le mélange à ébullition pendant 2-3 minutes. L'apparition d'une couleur foncée indique la formation de sulfite de plomb. Écrivez les équations de réaction.
Dénaturation des protéines.
Démonstration d'expériences de la présentation « Écureuils » :
Coagulation des protéines lorsqu'elles sont chauffées Précipitation des protéines par les sels de métaux lourds
Précipitation des protéines avec de l'alcool
Professeur. Les protéines sont caractérisées par des réactions qui aboutissent à la formation d'un précipité. Mais dans certains cas, le précipité résultant se dissout avec un excès d'eau, et dans d'autres, une coagulation irréversible des protéines se produit, c'est-à-dire dénaturation. Renaturation- C'est le processus inverse de la dénaturation.
A quoi peut conduire la dénaturation ?
Sensibilité antigénique altérée de la protéine ;
Bloquer un certain nombre de réactions immunologiques ;
Maladie métabolique ;
Inflammation de la membrane muqueuse d'un certain nombre d'organes digestifs (gastrite, colite) ;
Formation de calculs (les calculs ont une base protéique).
Conclusion : Dénaturation des protéines– un processus complexe dans lequel, sous l'influence de facteurs externes : température, action de réactifs chimiques, contraintes mécaniques et plusieurs autres, une modification se produit dans les structures secondaires, tertiaires et quaternaires de la macromolécule protéique. La structure primaire et, par conséquent, la composition chimique de la protéine ne changent pas. Lors de la dénaturation, les propriétés physiques de la protéine changent, la solubilité diminue, l'activité biologique est perdue, la forme de la macromolécule protéique change et une agrégation se produit.
Hydrolyse des protéines (du chapitre « 8. Propriétés chimiques des protéines").
Professeur. Hydrolyse des protéines– il s’agit tout d’abord de la destruction d’un des niveaux d’organisation les plus importants de la molécule protéique. Hydrolyse des protéines- destruction de la structure primaire d'une protéine sous l'action d'acides, d'alcalis ou d'enzymes, conduisant à la formation des acides α-aminés qui la composent.
Réactions colorées aux protéines (biuret)
Réaction de Biuret
Professeur. Réaction de Biuret– réaction aux liaisons peptidiques.
Protéine + Cu(OH) 2 → couleur violette de la solution
En plus de la réaction du biuret, il existe un certain nombre de réactions colorées qui permettent de prouver la présence de fragments individuels d'une molécule protéique, par exemple la xanthoprotéine.
Démonstration d'expérience de la présentation « Écureuils » :
Réaction xanthoprotéique
Professeur. Réaction xanthoprotéique- réaction aux cycles aromatiques.
Protéine + HNO 3 (k) → précipité blanc → couleur jaune → couleur orange
Les protéines brûlent pour produire de l’azote, du dioxyde de carbone et de l’eau, ainsi que d’autres substances. La combustion s'accompagne d'une odeur caractéristique de plumes brûlées.
Les protéines subissent une décomposition (sous l'influence de bactéries putréfiantes), qui produisent du méthane (CH 4), du sulfure d'hydrogène (H 2 S), de l'ammoniac (NH 3), de l'eau et d'autres produits de faible poids moléculaire.
CONCLUSION:
PROTÉINES– des biopolymères de structure irrégulière dont les monomères sont 20 acides aminés de types différents. La composition chimique des acides aminés comprend : C, O, H, N, S. Les molécules de protéines peuvent former quatre structures spatiales et remplir un certain nombre de fonctions dans la cellule et le corps : construction, catalytique, régulatrice, motrice, transport, etc.
Écureuils– base de la vie sur Terre, ils font partie de la peau, des tissus musculaires et nerveux, des cheveux, des tendons et des parois des vaisseaux sanguins chez les animaux et les humains ; c'est le matériau de construction de la cellule. Le rôle des protéines ne peut guère être surestimé, c'est-à-dire la vie sur notre planète peut en réalité être considérée comme un mode d'existence de corps protéiques qui échangent des substances et de l'énergie avec l'environnement extérieur.
Étant donné que la protéine contient une variété de groupes fonctionnels, elle ne peut être classée dans aucune des classes de composés précédemment étudiées. Il combine, comme un point focal, les caractéristiques de composés appartenant à différentes classes. Ceci, combiné aux particularités de sa structure, caractérise la protéine comme la forme la plus élevée de développement de la matière.
Vous pouvez citer les mots de L. Pauling : « Nous pouvons dire avec raison que les protéines sont la plus importante de toutes les substances qui composent les organismes animaux et végétaux.
Démonstration de présentation "Écureuils"-CONCLUSIONS Déclarations sur la vie et les protéines de personnages célèbres
de personnes
"Partout où nous trouvons la vie, nous la trouvons associée à un corps protéique."
Lignes directrices pour les enseignants
2. Les questions de chimie pour préparer le séminaire doivent être remises aux étudiants au plus tard deux semaines avant le cours.
4. Le professeur de chimie motive la leçon, considère la composition et les propriétés des protéines. Un professeur de biologie généralise et met à jour les connaissances sur la structure des molécules protéiques, leurs fonctions et applications.
5. À la fin de la leçon, les enseignants évaluent le travail des élèves dans cette leçon. Équipement: films de code, rétroprojecteur, écran, rétroprojecteur, diapositives, produits chimiques, table de démonstration, tables.
Plan de cours (écrit au tableau)
1. Composition et structure des protéines.
2. Propriétés des protéines (dénaturation, renaturation, hydrolyse, réactions colorées).
3. Fonctions de la protéine et sa synthèse dans la cellule.
4. Application de protéines, synthèse artificielle de peptides.
Professeur de chimie. Aujourd'hui, nous donnons une leçon inhabituelle - elle couvre à la fois les problèmes de chimie et de biologie. Le but de notre cours est de systématiser et d'approfondir les connaissances sur le thème « Protéines ». Nous accordons une attention particulière à l’étude des protéines, car les protéines sont le composant principal de toute vie sur Terre. Rappelez-vous la déclaration de F. Engels sur ce qu'est la vie : « Partout où nous rencontrons la vie, nous constatons qu'elle est associée à une sorte de corps protéique, et partout où nous trouvons un corps protéique qui n'est pas en cours de décomposition, nous, sans exception. , rencontrez les phénomènes de la vie. La vie est un mode d’existence des corps protéiques. Aucune substance ne remplit des fonctions aussi spécifiques et diverses dans l’organisme que les protéines.
Rappelons quels composés sont appelés protéines. ( Polymères naturels dont les monomères sont des acides aminés.)
L'étude de quel processus a permis d'établir la structure des protéines ? ( Etude de l'hydrolyse des protéines.)
Quel processus est appelé hydrolyse ?
Quels composés se forment lors de l’hydrolyse des protéines ?
Quels composés sont appelés acides aminés ?
Combien d’acides aminés existe-t-il dans la nature ?
Combien d’acides aminés trouve-t-on dans les protéines ?
Un professeur de chimie présente un film de code.
Professeur de chimie. Faites attention à la position du groupe amino dans les acides aminés. Conformément à la position du groupe aminé, les acides aminés qui composent les protéines sont appelés acides aminés a. La formule générale de n’importe lequel de ces acides aminés peut s’écrire comme suit :
Sur le film codé, vous voyez deux acides aminés, dont l’un contient deux groupes carboxyle – COOH, l’autre – deux groupes aminés – NH2. Ces acides sont appelés respectivement acides aminodicarboxyliques ou diaminocarboxyliques.
Grâce à votre cours de chimie, vous connaissez les isomères optiques des composés naturels. Presque toutes les protéines ne contiennent que des acides aminés L.
Les acides aminés sont des monomères de protéines. Ils peuvent se connecter les uns aux autres via une liaison amide (peptide), qui se forme avec la libération d'eau - il s'agit d'une réaction de condensation.
Créons une équation pour la réaction entre les acides aminés glycine et alanine.
(Les élèves travaillent de manière indépendante, puis comparent leurs résultats avec ce qui est écrit au tableau ou sur bande.)
La structure résultante est appelée dipeptide. Un polymère composé de nombreux acides aminés est appelé polypeptide.
Professeur de biologie. Continuons à étudier les propriétés des protéines, mais nous répondrons d'abord aux questions suivantes.
1. Comment expliquer la diversité des protéines qui existe dans la nature ? ( Différences dans la composition des acides aminés et leur séquence différente dans la chaîne polypeptidique.)
2. Quels sont les niveaux d’organisation d’une molécule protéique ? ( Primaire – séquence d'acides aminés ; secondaire – un -spirale ou b - structure pliée des tronçons de chaîne ; tertiaire - la structure spatiale de la protéine, formée en raison de l'interaction de résidus d'acides aminés de sections éloignées de la chaîne : un globule pour les protéines globulaires, une structure filamenteuse pour les protéines fibrillaires ; quaternaire - l'union de deux ou plusieurs molécules protéiques distinctes.)
3. Quel type de liaison se produit entre les acides aminés dans la structure primaire ? Quel est l'autre nom de cette connexion ? ( Une liaison covalente.)
Liaison amide ou peptidique. 4. Quelles liaisons fournissent principalement la structure secondaire d'une molécule protéique ? (.)
Liaisons hydrogène, ponts disulfhydryle 5. Quelles connexions assurent la structure tertiaire ? (.)
Liaisons hydrogène, interactions hydrophobes et ioniques 6. Quelles liaisons fournissent la structure quaternaire d'une molécule protéique ? (.)
Interactions électrostatiques, hydrophobes et ioniques 7. Donnez un exemple d’une protéine que vous connaissez et qui a une structure quaternaire. (.)
ATPase, hémoglobine Résolvons maintenant le problème suivant ().
l'état de la tâche est projeté à travers un rétroprojecteur, une diapositive est présentée avec des frottis sanguins d'une personne en bonne santé et d'un patient atteint d'anémie falciforme La drépanocytose s'accompagne du remplacement du résidu d'acide aminé acide glutamique dans la chaîne polypeptidique de la molécule d'hémoglobine par un résidu valine. Fragment de la chaîne de l'hémoglobine normale : ––La drépanocytose s'accompagne du remplacement du résidu d'acide aminé acide glutamique dans la chaîne polypeptidique de la molécule d'hémoglobine par un résidu valine. Fragment de la chaîne de l'hémoglobine normale : ––glu Liz –. Fragment d'une chaîne d'hémoglobine anormale : ––La drépanocytose s'accompagne du remplacement du résidu d'acide aminé acide glutamique dans la chaîne polypeptidique de la molécule d'hémoglobine par un résidu valine. Fragment de la chaîne de l'hémoglobine normale : ––glu–
(La drépanocytose s'accompagne du remplacement du résidu d'acide aminé acide glutamique dans la chaîne polypeptidique de la molécule d'hémoglobine par un résidu valine. Fragment de la chaîne de l'hémoglobine normale : – arbre glu- acide glutamique; –. Fragment d'une chaîne d'hémoglobine anormale : –– la lysine ;
– valine). Dessinez ces fragments sous forme de formules chimiques..
Fragment d'une chaîne d'hémoglobine normale :
Fragment d'une chaîne d'hémoglobine anormale :
De l'exemple ci-dessus, il s'ensuit que la structure primaire d'une molécule protéique peut déterminer tous ses niveaux d'organisation ultérieurs. Des modifications dans l'organisation structurelle d'une protéine peuvent perturber ses fonctions, ce qui conduit dans certains cas au développement d'une pathologie - une maladie.
La structure d'une protéine détermine ses propriétés physicochimiques, comme la solubilité.
Un professeur de chimie présente un film de code.
Classification des protéines selon leur solubilité
Professeur de chimie. Pour maintenir leur activité fonctionnelle, les protéines doivent avoir une organisation structurelle naturelle (native) à tous les niveaux.
Les perturbations de l'organisation primaire, conduisant à la rupture de la liaison amide avec ajout d'une molécule d'eau, sont appelées hydrolyse des protéines. Avec une hydrolyse complète, la protéine se décompose en ses acides aminés constitutifs.
Violation de la structure secondaire et tertiaire de la protéine, c'est-à-dire la perte de sa structure native est appelée dénaturation des protéines.
La dénaturation des protéines est causée par divers facteurs : changements importants de température, augmentation et diminution du pH de l'environnement, exposition aux ions de métaux lourds et à certains composés chimiques, par exemple les phénols.
Un professeur de chimie présente des expériences.
Expérience 1. Protéine + chaleur -->
Expérience 2. Protéine + phénol --> dénaturation (précipitation).
Expérience 3. Protéine + Pb ou CH 3 COOH --> dénaturation (précipitation).
Expérience 4. Protéine + CuSO4 --> dénaturation (précipitation).
Professeur de biologie. La dénaturation résulte de la destruction des liaisons covalentes hydrogène et disulfure (mais pas des liaisons peptidiques, des interactions ioniques et hydrophobes), qui assurent la formation et le maintien des structures secondaires et tertiaires de la protéine. Dans ce cas, la protéine perd ses propriétés biologiques inhérentes.
Les réactions utilisées pour déterminer la composition d’une substance sont dites qualitatives.
Quelles réactions sont qualitatives aux protéines ?
Un professeur de chimie démontre les expériences suivantes.
Expérience 1. Réaction xanthoprotéique (nitration des cycles benzéniques des acides aminés aromatiques des protéines) :
protéine (refroidie) + HNO 3 (conc.) + chaleur --> couleur jaune
Expérience 2. Réaction de Biuret (permet de déterminer le nombre de liaisons peptidiques) :
protéine + CuSO 4
+ NaOH --> couleur violette (l'urée donne cette réaction) ;
CuSO 4
+ NaOH --> Cu(OH) 2
+Na 2
DONC 4
;
protéine + Cu(OH) 2
--> coloration violette.
Est-il possible de reconnaître le glycérol, les protéines et le glucose à l’aide d’un seul réactif ? Peut! Ce réactif est l'hydroxyde de cuivre, il donne différentes couleurs aux solutions de ces substances :
a) glycérol + Cu(OH) 2
--> solution bleu vif ;
b) glucose + Cu(OH) 2
+ chauffage --> précipité rouge ;
c) protéine + Cu(OH) 2
--> coloration violette.
Professeur de biologie. Nommez les fonctions des polypeptides que vous connaissez. ( Construction.
Les polypeptides font partie des parois cellulaires des champignons et des micro-organismes et participent à la construction des membranes. Les cheveux, les ongles et les griffes sont constitués de protéines de kératine. La protéine de collagène est à la base des tendons et des ligaments. Une autre fonction importante des protéines est enzymatique, catalytique.)
Les protéines assurent également tous types de mobilité biologique. De plus, les protéines remplissent des fonctions de transport, hormonales ou régulatrices, réceptrices, hémostatiques, toxigènes, protectrices et énergétiques. Définir les enzymes. (.)
Les enzymes sont des protéines qui ont une activité catalytique, c'est-à-dire réactions accélérées Toutes les enzymes sont hautement spécifiques de leur substrat et ne catalysent généralement qu’une seule réaction très spécifique. Regardez la représentation schématique de la structure d’une enzyme. ( Un professeur de biologie présente un film codé avec une représentation schématique d'une enzyme.
) Chaque enzyme possède un site actif dans lequel se produit la transformation chimique du substrat réactionnel. Parfois, il peut y avoir plusieurs sites de liaison au substrat. La structure du site de liaison est complémentaire à la structure du substrat, c'est-à-dire ils s’emboîtent « comme une clé dans une serrure ». 6
Le travail des enzymes est influencé par de nombreux facteurs : pH, température, composition ionique du milieu, présence de petites molécules organiques qui se lient à l'enzyme ou font partie de sa structure et sont autrement appelées cofacteurs (coenzymes). Certaines vitamines, comme la pyridoxine (B 12
).
) et la cobalamine (B.
Un professeur de biologie initie les étudiants à l'utilisation pratique des enzymes
Signification clinique des enzymes
1. Les maladies causées par un déficit enzymatique sont largement connues. Exemples : indigestibilité du lait (pas d'enzyme lactase) ; hypovitaminose (carence en vitamines) – le manque de coenzymes réduit l'activité enzymatique (l'hypovitaminose en vitamine B1 conduit à la maladie du béribéri) ; phénylcétonurie (causée par une violation de la conversion enzymatique de l'acide aminé phénylalanine en tyrosine).
2. La détermination de l'activité enzymatique dans les fluides biologiques revêt une grande importance pour le diagnostic des maladies. Par exemple, l’hépatite virale est déterminée par l’activité des enzymes présentes dans le plasma sanguin.
4. Les enzymes sont utilisées pour traiter certaines maladies. Exemples de certains médicaments à base d'enzymes : pancréatine, festal, lidase.
Utilisation d'enzymes dans l'industrie
1. Dans l’industrie alimentaire, les enzymes sont utilisées dans la préparation de boissons gazeuses, de fromages, de conserves, de saucisses et de viandes fumées.
2. En élevage, les enzymes sont utilisées dans la préparation des aliments pour animaux.
3. Les enzymes sont utilisées dans la production de matériel photographique.
4. Les enzymes sont utilisées dans la transformation du lin et du chanvre.
5. Les enzymes sont utilisées pour adoucir le cuir dans l’industrie du cuir.
6. Les enzymes font partie des lessives en poudre.
Professeur de biologie. Regardons d'autres fonctions des protéines. Les fonctions motrices sont assurées par des protéines contractiles spéciales, parmi lesquelles l'actine et la myosine, qui font partie des fibres musculaires.
Une autre fonction importante des protéines est le transport. Les protéines, par exemple, transportent des ions potassium, des acides aminés, des sucres et d’autres composés à travers la membrane cellulaire jusque dans la cellule. Les protéines sont également des transporteurs interstitiels.
En régulant le métabolisme au sein des cellules et entre les cellules et les tissus de tout le corps, les protéines remplissent une fonction hormonale ou régulatrice. Par exemple, l’hormone insuline est impliquée dans la régulation du métabolisme des protéines et des graisses.
À la surface des membranes cellulaires se trouvent des récepteurs protéiques qui se lient sélectivement aux hormones et aux médiateurs, remplissant ainsi la fonction de récepteur.
La fonction homéostatique des protéines est de former un caillot lors de l'arrêt du saignement.
Certaines protéines et peptides libérés par des organismes, tels que des agents pathogènes ou certains animaux venimeux, sont toxiques pour d'autres organismes vivants : c'est la fonction toxicogène des protéines.
La fonction protectrice des protéines est très importante. Les anticorps sont des protéines produites par le système immunitaire de l’organisme lorsqu’il est envahi par une protéine étrangère, une bactérie ou un virus. Ils identifient « l’étranger » et participent à sa destruction.
Les protéines qui servent de réserve énergétique comprennent par exemple la caséine, principale protéine du lait.
Répondre aux questions suivantes.
2. Quelles sont les causes du rejet des organes et tissus transplantés chez les patients ? ( Les anticorps, remplissant une fonction protectrice, reconnaissent la protéine étrangère des organes transplantés et provoquent des réactions de rejet.)
3. Pourquoi les œufs durs ne donnent-ils jamais de poule ? ( Les blancs d’œufs ont perdu de manière irréversible leur structure native en raison de la dénaturation thermique.)
4. Pourquoi le poids de la viande et du poisson diminue-t-il après la cuisson ? ( Lors du traitement thermique, une dénaturation des protéines de viande ou de poisson se produit. Les protéines deviennent pratiquement insolubles dans l'eau et cèdent une partie importante de l'eau qu'elles contiennent, tandis que le poids de la viande diminue de 20 à 40 %.)
5. Qu'indique la formation de « flocons » ou le trouble du bouillon lors de la cuisson de la viande ? ( Si la viande est immergée dans l’eau froide et chauffée, les protéines solubles des couches externes de la viande sont transférées dans l’eau. Lors de la cuisson, ils se dénaturent, entraînant la formation de flocons, de mousse qui flotte à la surface de l'eau ou d'une fine suspension qui rend la solution trouble..)
Toutes les molécules de protéines ont une durée de vie limitée : elles se décomposent avec le temps. Les protéines se renouvellent donc constamment dans l’organisme. A ce propos, rappelons les bases de la biosynthèse des protéines. Répondre aux questions suivantes.
1. Où se produit la synthèse des protéines dans la cellule ? ( Sur les ribosomes.)
2. Dans quel organite cellulaire les informations sur la structure primaire de la protéine sont-elles stockées ? ( Dans les chromosomes, le support d'information est l'ADN.)
3. Qu’entend-on par le terme « gène » ? ( Séquence nucléotidique codant pour la synthèse d'une protéine.)
4. Comment s'appellent les principales étapes de la biosynthèse des protéines ? ( Transcription, diffusion.)
5. En quoi consiste la transcription ? ( Il s'agit de lire des informations à partir de l'ADN en synthétisant un ARN messager complémentaire à la région d'ADN en cours de lecture..)
6. Dans quelle partie de la cellule la transcription a-t-elle lieu ? ( Au cœur.)
7. En quoi consiste la diffusion ? ( Il s'agit de la synthèse de protéines à partir d'acides aminés dans la séquence enregistrée dans l'ARNm ; cela se produit avec la participation d'ARNt de transport qui délivrent les acides aminés correspondants au ribosome.)
8. Dans quelle partie de la cellule la traduction a-t-elle lieu ? ( Dans le cytosol, sur les ribosomes, dans les mitochondries.)
La biosynthèse des protéines se produit dans l’organisme tout au long de la vie, de manière plus intensive pendant l’enfance. L'intensité de la synthèse des protéines peut dans certains cas être ajustée. L'action de nombreux antibiotiques repose sur la suppression de la synthèse des protéines, y compris chez les bactéries responsables de la maladie. Par exemple, l’antibiotique tétracycline empêche l’ARNt de se lier aux ribosomes.
Écoutons de brefs messages sur les médicaments protéiques utilisés en médecine moderne.
Antihistaminiques
Le rythme de vie moderne et effréné s’accompagne d’une augmentation du nombre de maladies, telles que les crises cardiaques, l’hypertension, l’obésité et toutes sortes d’allergies. L’allergie est la sensibilité excessive de l’organisme à des irritants externes spécifiques. Toutes ces maladies se caractérisent par une augmentation des taux d’histamine dans le sang. Les histamines sont des substances formées par décarboxylation de l'histidine, un acide aminé. Les antihistaminiques interfèrent avec cette réaction et les niveaux d'histamine diminuent.
Interféron
Au cours du processus d'évolution, dans la lutte contre les virus, les animaux ont développé un mécanisme de synthèse de la protéine protectrice interféron. Le programme de formation de l'interféron, comme toute protéine, est codé dans l'ADN du noyau cellulaire et est activé une fois que les cellules sont infectées par un virus. Le refroidissement, le choc nerveux et le manque de vitamines dans les aliments entraînent une diminution de la capacité à produire de l'interféron. Actuellement, les préparations d'interféron à des fins médicales sont fabriquées à partir de leucocytes provenant du sang d'un donneur ou par génie génétique. L'interféron est utilisé pour prévenir et traiter les infections virales - grippe, herpès, ainsi que pour les néoplasmes malins.
Insuline
L'insuline est une protéine composée de 51 acides aminés. Il est libéré en réponse à une augmentation de la glycémie. L'insuline contrôle le métabolisme des glucides et provoque les effets suivants :
– augmenter le taux de conversion du glucose en glycogène ;
– accélération du transfert du glucose à travers les membranes cellulaires des muscles et du tissu adipeux ;
– augmentation de la synthèse protéique et lipidique ;
– augmenter le taux de synthèse de l’ATP, de l’ADN et de l’ARN.
L'insuline est nécessaire à la vie car c'est la seule hormone qui réduit la concentration de glucose dans le sang. Une sécrétion insuffisante d'insuline entraîne un trouble métabolique appelé diabète sucré. Les préparations d'insuline sont obtenues à partir du pancréas de bovins ou par génie génétique.
Professeur de chimie. L'insuline a été la première protéine dont la structure primaire a été déchiffrée. Il a fallu près de 10 ans pour établir la séquence des acides aminés de l’insuline. Actuellement, la structure primaire d’un très grand nombre de protéines, y compris celles de structure beaucoup plus complexe, a été déchiffrée.
La synthèse de substances protéiques a d'abord été réalisée à l'aide de l'exemple de deux hormones hypophysaires (vasopressine et ocytocine).
Enfin, les enseignants notent les élèves pour leur travail en cours de chimie et de biologie.
protéines à partir desquelles... sont construits.
Dans la structure d’une protéine, il y a… des structures.
Fonctions des protéines dans le corps...
Protéines ; Résidus d'acide α-aminé.
S, N, O, N, S.
Dix mille millions.
Eau, solutions de sels, acides ; les alcalis.
Tissus des organismes vivants : peau, tendons, muscles, ongles, cheveux.
Primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire.
Construction, catalyseur, propulsion, transport, protection, énergie.
Critères d'évaluation :
"5" - toutes les réponses sont correctes ; "3" - 3 réponses incorrectes ;
"4" - 1-2 réponses incorrectes ; "2" - 4 réponses incorrectes ou plus.
Résumé de base :
Les protéines sont des composés naturels complexes de haut poids moléculaire construits à partir de résidus d'acides aminés α reliés par des liaisons peptidiques (amide) - CO - NH -.
Le nombre de résidus d'acides aminés inclus dans les molécules de protéines est différent : insuline - 51, myoglobine - 140. Mr (protéine) = de 10 000 à plusieurs millions.
Monsieur (blanc d'œuf) = 36 000 ; Mr (protéine musculaire) = 1 500 000.
Hémoglobine (C738H1166O208N203S2Fe) 4.
Structures protéiques.
Primaire- séquence d'alternance de résidus d'acides aminés (toutes les liaisons sont covalentes, fortes).
Secondaire- la forme de la chaîne polypeptidique dans l'espace (le plus souvent une spirale). La chaîne protéique est tordue en spirale (en raison de nombreuses liaisons hydrogène). Tertiaire- la configuration tridimensionnelle réelle que prend une hélice torsadée dans l'espace (en raison des liaisons hydrophobes), certaines ont des liaisons S - S - (liaison bisulfure).
Quaternaire- des macromolécules protéiques reliées entre elles.
Propriétés chimiques
1) hydrolyse(lorsqu'il est chauffé avec des solutions d'acides, d'alcalis, sous l'action d'enzymes)
H2N ― CH2 ― C ― : N ― CH ― C ― : N ― CH ― C = O → H2N ― CH2 ― C = O +
H2O CH2 H2O CH2 OH OH
| | glycine
tripeptide
H2N – CH – C = O + H2N – CH – C = O
sérine cystéine
L'hydrolyse des protéines est réduite à l'hydrolyse des liaisons polypeptidiques. La digestion des protéines se résume aussi à ceci :
protéines ↔ acides aminés → sang dans toutes les cellules et tissus du corps.
2) dénaturation - perturbation de la structure naturelle de la protéine (sous l'influence de la chaleur et des réactifs chimiques)
3) amphotéricité :
Propriétés des acides
|__________ propriétés des bases
4) réactions de couleur des protéines- réactions qualitatives
a) réaction xanthoprotéique.
Protéine + HNO3 conc. → couleur jaune
b) réaction du biuret.
Protéine + Cu (OH) 2 ↓ → solution violette.
c) combustion- l'odeur des plumes brûlées.
Conclusion : les réactions qualitatives pour les protéines sont des réactions avec de l'acide nitrique concentré (couleur jaune), avec de l'hydroxyde de cuivre (II) fraîchement précipité (solution violette) et une combustion des protéines (odeur de plumes brûlées).
Le rôle des protéines dans la cellule.
1. Matériau de construction - la formation de la coque, des organites et des membranes de la cellule. Des vaisseaux sanguins, des tendons et des cheveux sont construits.
2. Rôle catalytique : tous les catalyseurs cellulaires sont des protéines.
3. Fonction motrice - les protéines contractiles provoquent tout mouvement.
4. Fonction de transport - l'hémoglobine, protéine du sang, fixe l'oxygène et le distribue à tous les tissus.
5. Rôle protecteur - la production de corps protéiques d'anticorps pour neutraliser les substances étrangères.
6. Rôle énergétique : 1 g de protéines → 17,6 kJ.